programme de enzymologie( 3eme anne)

I. INTRODUCTION

1. Historique
2. Classification des enzymes
3. Propriété générale
- dénaturation
- spécificité et stéréospécificité
- énergie d'activation
- effecteurs enzymatiques

II. STRUCTURE DES ENZYMES

1. enzymes monomériques (ex. chymotrypsine)
2. Enzymes oligomériques (coopérativit‚ positive/négative)
3. Isoenzymes (LDH)
4. Complexes multienzymatiques

III. PURIFICATION DES ENZYMES ET DOSAGE DE L'ACTIVITE
ENZYMATIQUE

IV. CINETIQUE ET ORDRE DES REACTIONS CHIMIQUES

1. Réactions élémentaires
2. Réactions complexes
3. Ordre des réactions
- Définition
- Ordre en fonction de la concentration
- Ordre en fonction du temps

V. INTERACTIONS PROTEINES - LIGANDS

1. Association sur un site unique
2. Association sur n sites équivalents et indépendants
3. Association de 1 ligand sur 2 sites différents

VI. CINETIQUE A 1 ET PLUSIEURS SUBSTRATS :
Cas des enzymes allostériques

1. Cinétique à 1 substrat
2. Cinétique à 2 substrats
- mécanisme bi-bi ordonné
- mécanisme bi-bi aléatoire
- mécanisme ping-pong
- mécanisme Theorell - Chance
3. Cinétique à plusieurs substrats

VII. MECANISME DE LA CATALYSE

1. topologie et identification des centres actifs
2. fonctionnement des co-enzymes
3. activation des zymogènes
- par changement de conformation
- par découverte du site actif
4. marqueurs spécifiques des centres catalytiques
5. mécanismes d'action des sérines protéases
6. mécanismes d'action des pyridoxal transférases
7. autres exemples de mécanisme d'action

VIII. MODES D'UTILISATION DES ENZYMES

1. Batch
2. Enzymes immobilisées
3. Immunoenzymologie